Los glucosaminglicanos Son polímeros no ramificados de azúcares que pueden formar cadenas muy largas. Están formados por repeticiones de parejas de monosacáridos donde uno de los azúcares tiene un grupo amino (N-acetilgalactosamina o N-acetilglucosamina) y el otro es normalmente la galactosa o el ácido glucurónico. Estos azúcares poseen grupos carboxilo (COO-) y grupos sulfatos (SO3-), cuyas cargas negativas permiten una fuerte y abundante asociación con moléculas de agua, aportando una gran hidratación a la matriz extracelular. Los glucosaminglicanos son moléculas poco flexibles por lo que ocupan un gran volumen y gracias a su fuerte hidratación hacen que la matriz extracelular se comporte como un gel. Esto permite que los tejidos que poseen una alta proporción de glucosaminglicanos puedan resistir fuertes presiones mecánicas y además favorece una alta tasa de difusión de sustancias entre las célula. Los tipos más comunes de glulcosaminglicanos son el ácido hialurónico y los glucosaminoglucanos sulfatados: condroitín sulfato, dermatán sulfato, queratán sulfato y heparán sulfato (Fig. 9).
Fig. 9. Composición de los principales grupos de glucosaminoglucanos (Modificado de Lamoureux, 2007).
Un proteoglucano es una molécula compuesta por la unión covalente entre una cadena de aminoácidos y uno o varios glucosaminoglucanos sulfatados. Es una familia de moléculas ubicua. Los proteoglucanos son sintetizados en el interior celular. La parte proteica se sintetiza en el retículo endoplasmático, donde también se inicia la adición de glúcidos. Sin embargo, la elongación de las cadenas de repeticiones de glucosaminglicanos y la sulfatación se produce en el lado trans del aparato de Golgi. La mayoría de los proteoglucanos son exocitados al espacio intercelular, pero algunos formarán parte de la membrana plasmática gracias que su parte proteica contiene secuencias de aminoácidos hidrófobos que se insertan entre las cadenas de ácidos grasos de la membrana. Otras moléculas como el colágeno tipo IX, el XII y el XVII también contienen cadenas de glucosaminoglucanos.
Los proteoglucanos se diferencian sobre todo en la secuencia y en la longitud de la cadena de aminoácidos (desde 100 a 4000 aminoácidos). También se diferencian en el número y en el tipo de moléculas de glucosaminoglucanos que tiene unidos. Por ejemplo, la decorina tiene una sola molécula mientras que el agrecano contiene más de 200.
La función de los proteoglucanos depende de sus moléculas de glucosaminglicanos: hidratación, resistencia a presiones mecánicas, lubricantes, afectan a la diferenciación, la movilidad y la fisiología celular, etcétera. Su acción mecánica es esencial en los cartílagos y en las articulaciones. Pero además son puntos de anclaje de las células a la matriz extracelular que le rodea, bien por su acción directa por ser moléculas integrales de la membrana plasmática, porque forman uniones con fosfolípidos de la membrana o porque son reconocidos por proteínas de adhesión presentes en las membranas plasmáticas como las integrinas.
Bibliografía:
- Lamoureux F. Proteoglycans: key partners in bone cell biology. 2007. BioEssays. 29:758-771.
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