La colágena no es la única proteína formadora de fibras de la matriz que interactúan con los glucosaminoglicanos y proteoglicanos. Entre las llamadas proteínas estructurales que contribuyen con componentes fibrilares a la matriz extracelular están la elastina, la fibronectina, la condronectina y la laminina. Estas cuatro proteínas interactúan con otros constituyentes de la matriz y contribuyen a las propiedades y funciones específicas de la matriz extracelular. La elastina es rica en glicina e hidroxiprolina, al igual que la colágena, pero la molécula carece de hidroxilisina y de azúcares neutros. Afuera de la célula, la elastina forma filamentos y láminas de fibras altamente entrelazados asociados con las microfibrillas de una glucoproteína que está distribuida sobre la superficie de las fibras elásticas. La fibronectina es una glucoproteína formadora de fibras, sintetizada por varios tipos de células. Una forma llamada fibronectina celular, es parte de la matriz extracelular, otra llamada fibronectina del plasma se encuentra en la sangre y en otros líquidos del cuerpo. La condronectina y la laminina tienen una distribución mucho más restringida que otras glicoproteínas formadoras de fibras. La condronectina es un agente de unión de los condrocitos a la colágena en la matriz del cartílago; la laminina es un agente de unión de las células epiteliales a la colágena de la lámina basal subyacente (membrana basal)
Fig. 10. Esquema de una molécula de fibronectina. Está formada por dos cadenas de aminoácidos unidas por la zona próxima al extremo carboxilo por puentes disulfuro. Se indican los dominios de la proteína que interaccionan con otras moléculas produciendo adhesión. (Modificado de Pankov 2002)
Bibliografía:
1. Pankov, R., Yamada, K. M. Fibronectin at a glance. Journal of cell science. 2002. 115:3861-3863.
- Avers, C. J. Biología Celular. 1991. Grupo editorial Iberoamericana. 2da. Edición. México. pp. 173-176.
No hay comentarios:
Publicar un comentario